Структурные основы взаимодействия протонного M2-канала вируса гриппа А с противовирусными лекарственными препаратами адамантанового ряда

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Пандемия вируса гриппа А остается значительной угрозой для здоровья населения планеты. Для борьбы с пандемией в основном используется один класс противовирусных препаратов, а именно, ингибиторы специфического вирусного фермента – нейраминидазы, к которым относятся занамивир (Relenza™) и озельтамивир (Tamiflu™). Отметим, что устойчивость вируса к этому классу соединений неуклонно растет. Протонный канал M2 вируса гриппа А является альтернативной, клинически доказанной мишенью противовирусной терапии. Однако многие циркулирующие штаммы вируса имеют аминокислотные мутации в белке M2, вызывающие устойчивость к препаратам адамантанового ряда – блокаторам М2, таким как римантадин и амантадин. Следовательно, ингибиторы, способные воздействовать на мутантные формы канала M2, крайне необходимы для биобезопасности населения. Представлен обзор структурно-функциональных взаимодействий экспериментальных лекарственных препаратов с белком-мишенью – трансмембранным доменом протонного канала M2 вируса гриппа. Проведен анализ экспериментальных и модельных структурных данных, находящихся в открытом доступе.

Об авторах

А. А. Лашков

Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова ФНИЦ “Кристаллография и фотоника” РАН

Email: alashkov83@gmail.com
Россия, Москва

Т. М. Гараев

Федеральный научно-исследовательский центр эпидемиологии и микробиологии имени почётного академика Н.Ф. Гамалеи

Email: tmgaraev@gmail.com
ORCID iD: 0000-0002-3651-5730

кандидат биологических наук, ведущий научный сотрудник лаборатории Молекулярной диагностики

Россия, 123098, г. Москва

С. В. Рубинский

Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова ФНИЦ “Кристаллография и фотоника” РАН

Email: alashkov83@gmail.com
Россия, Москва

В. Р. Самыгина

Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова ФНИЦ “Кристаллография и фотоника” РАН; Национальный исследовательский центр “Курчатовский институт”

Автор, ответственный за переписку.
Email: alashkov83@gmail.com
Россия, Москва; Россия, Москва

Список литературы

  1. Thorlund K., Awad T., Boivin G. et al. // BMC Infect. Dis. 2011. V. 134. https://doi.org/10.1186/1471-2334-11-134
  2. Singh A., Soliman M. // Drug Des. Devel. Ther. 2015. V. 9. P. 4137. https://doi.org/10.2147/DDDT.S81934
  3. Lampejo T. // Eur. J. Clin. Microbiol. Infect. Dis. 2020. V. 39 (7). P. 1201. https://doi.org/10.1007/s10096-020-03840-9
  4. Sriwilaijaroen N., Suzuki Y. // Proc. Jpn. Acad. B. Phys. Biol. Sci. 2012. V. 88 (6). P. 226.
  5. Ленева И.А., Гуськова Т.А. // Русский медицинский журнал. 2008. Т. 29 (16). С. 3.
  6. Leneva I.A., Russell R.J., Boriskin Y.S. et al. // Antiviral Res. 2009. V. 81 (2). P. 132. https://doi.org/10.1016/j.antiviral.2008.10.009
  7. WHO Guidelines for Pharmacological Management of Pandemic Influenza A(H1N1) 2009 and other Influenza Viruses. WHO Geneva, 2010. Part I.
  8. Centers for Disease Control and Prevention Recommendations. CS HCVG-15-FLU-107. 2018.
  9. Scott C., Griffin S. // J. Gen. Virol. 2015. V. 96 (8). P. 2000. https://doi.org/10.1099/vir.0.000201
  10. Wang J., Wu Y., Ma C. et al. // PNAS. 2013. V. 110 (4). P. 1315. https://doi.org/10.1073/pnas.1216526110
  11. Nieto-Torres J.L., Verdia-Baguena C., Castano-Rodriguez C. et al. // Viruses. 2015. V. 7. P. 3552. https://doi.org/10.3390/v7072786
  12. Liang R., Swanson J.M.J., Madsen J.J. et al. // PNAS. 2016. V. 113 (45). P. 6955. https://doi.org/10.1073/pnas.1615471113
  13. Duong-Ly K.C., Nanda V., Degrado W.F. et al. // Protein Sci. 2005. V. 14 (4). P. 856. https://doi.org/10.1110/ps.041185805
  14. Krejcova L., Michalek P., Hynek D. et al. // J. Metallomics Nanotechnol. 2015. V. 1. P. 13.
  15. Sakaguchi T., Leser G.P., Lamb R.A. // J. Cell. Biol. 1996. V. 133 (4). P. 733. https://doi.org/10.1083/jcb.133.4.733
  16. Ichinohe T., Pang I.K., Iwasaki A. // Nat. Immunol. 2010. V. 11 (5). P. 404. https://doi.org/10.1038/ni.1861
  17. Rossman J.S., Lamb R.A. // Virology. 2011. V. 411 (2). P. 229. https://doi.org/10.1016/j.virol.2010.12.003
  18. Mould J.A., Li H.C., Dudlak C.S. et al. // J. Biol. Chem. 2000. V. 275 (12). P. 8592. https://doi.org/10.1074/jbc.275.12.8592
  19. Tang Y., Zaitseva F., Lamb R.A. et al. // J. Biol. Chem. 2002. V. 277 (42). P. 39880. https://doi.org/10.1074/jbc.M206582200
  20. Miao Y., Fu R., Zhou H.X. et al. // Structure. 2015. V. 23 (12). P. 2300. https://doi.org/10.1016/j.str.2015.09.011
  21. Hu F., Luo W., Hong M. // Science. 2010. V. 330 (6003). P. 505. https://doi.org/10.1126/science.1191714
  22. Venkataraman P., Lamb R.A., Pinto L.H. // J. Biol. Chem. 2005. V. 280 (22). P. 21463. https://doi.org/10.1074/jbc.M412406200
  23. Acharya R., Carnevale V., Fiorin G. et al. // PNAS. 2010. V. 107 (34). P. 15075. https://doi.org/10.1073/pnas.1007071107
  24. Thomaston J.L., Alfonso-Prieto M., Woldeyes R.A. et al. // PNAS. 2015. V. 112 (46). P. 14260. https://doi.org/10.1073/pnas.1518493112
  25. Holsinger L.J., Nichani D., Pinto L.H. et al. // J. Virol. 1994. V. 68 (3). P. 1551. https://doi.org/10.1128/JVI.68.3.1551-1563.1994
  26. Rossman J.S., Jing X., Leser G.P. et al. // Cell. 2010. V. 142 (6). P. 902. https://doi.org/10.1016/j.cell.2010.08.029
  27. Stouffer A.L., Acharya R., Salom D. et al. // Nature. 2008. V. 451. P. 596. https://doi.org/10.1038/nature06528
  28. Schnell J.R., Chou J.J. // Nature. 2008. V. 451. P. 591. https://doi.org/10.1038/nature06531
  29. Pielak R.M., Chou J.J. // Biomembranes. 2011. V. 1808 (2). P. 522. https://doi.org/10.1016/j.bbamem.2010.04.15
  30. Arroyo M., Beare A.S., Reed S.E. et al. // J. Antimicrob. Chemother. 1975. V. 1 (4 Suppl). P. 87. https://doi.org/10.1093/jac/1.suppl_4.87
  31. Vorobjev Y.N. // J. Biomol. Struct. Dyn. 2020. V. 39 (7). P. 2352. https://doi.org/10.1080/07391102.2020.1747550
  32. Dobson J., Whitley R.J., Pocock S. et al. // Lancet. 2015. V. 385 (9979). P. 1729. https://doi.org/10.1016/S0140-6736(14)62449-1
  33. Golan D.E., Armstrong E.J., Armstrong A.W. // Principles of pharmacology: the pathophysiologic basis of drug therapy. 4th ed. Philadelphia: Wolters Kluwer, 2017. P. 142, 199, 205t, 224t, 608, 698.
  34. Hay A.J., Wolstenholme A.J., Skehel J.J. et al. // EMBO J. 1985. V. 4. P. 3021. https://doi.org/10.1002/j.1460-2075.1985.tb04038.x
  35. Wang C., Takeuchi K., Pinto L.H. et al. // J. Virol. 1993. V. 67 (9). P. 5585. https://doi.org/10.1128/jvi.67.9.5585-5594.1993
  36. Sansom M.S., Kerr I.D. // Protein Eng. 1993. V. 6 (1). P. 65. https://doi.org/10.1093/protein/6.1.65
  37. Duff K.C., Gilchrist P.J., Saxena A.M. et al. // Virology. 1994. V. 202 (1). P. 287. https://doi.org/10.1006/viro.1994.1345
  38. Gandhi C.S., Shuck K., Lear J.D. et al. // J. Biol. Chem. 1999. V. 274 (9). P. 5474. https://doi.org/10.1074/jbc.274.9.5474
  39. Cady S.D., Mishanina T.V., Hong M. // J. Mol. Biol. 2009. V. 385 (4). P. 1127. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2008.11.022
  40. Pielak R.M., Schnell J.R., Chou J.J. // Proc. Natl. Acad. Sci. 2009. V. 106. P. 7379. https://doi.org/10.1073/pnas.0902548106
  41. Bright R.A., Medina M.J., Xu X. et al. // Lancet. 2005. V. 366 (9492). P. 1175. https://doi.org/10.1016/S0140-6736(05)67338-2
  42. Дерябин П.Г., Гараев Т.М., Финогенова М.П. и др. // Вопросы вирусологии. 2019. Т. 64. Вып. 6. С. 268.
  43. Шибнев В.А., Гараев Т.М., Финогенова М.П. и др. // Химико-фармацевтический журнал. 2012. Т. 46. Вып. 1. С. 36.
  44. Дерябин П.Г., Гараев Т.М., Финогенова М.П. и др. // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2014. Т. 157 (1). С. 73.
  45. Garaev T.M., Odnovorov A.I., Lashkov A.A. et al. // Adv. Pharm. Bull. 2021. V. 11 (4). P. 700. https://doi.org/10.34172/apb.2021.079
  46. Thomaston J.L., Polizzi N.F., Konstantinidi A. et al. // J. Am. Chem. Soc. 2018. V. 140 (45). P. 15219. https://doi.org/10.1021/jacs.8b06741
  47. Thomaston J.L., Konstantinidi A., Liu L. et al. // Biochemistry. 2020. V. 59 (4). P. 627. https://doi.org/10.1021/acs.biochem.9b00971
  48. Thomaston J.L., Woldeyes R.A., Nakane T. et al. // PNAS. 2017. V. 114 (51). P. 13357. https://doi.org/10.1073/pnas.1705624114
  49. Thomaston J.L., Wu Y., Polizzi N. et al. // J. Am. Chem. Soc. 2019. V. 141 (29). P. 11481. https://doi.org/10.1021/jacs.9b02196

Дополнительные файлы


© Российская академия наук, 2023