Активность и некоторые кинетические параметры карбоксилэстераз у модельных насекомых в зависимости от субстрата фермента

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Комнатная муха Musca domestica L. (Diptera: Muscidae) часто служит модельным организмом для тестирования инсектицидов и изучения механизмов инсектицидной устойчивости насекомых. Оценка активности ферментов детоксикации, в том числе карбоксилэстераз (CarE), является одним из этапов в таких исследованиях. В данной работе проведено сравнение кинетических параметров (Vmax и Km) CarE имаго 2-х лабораторных линий M. domestica (TY, UF) в зависимости от использованного субстрата фермента. У особей линии TY независимо от пола насекомых скорости гидролиза 2-х субстратов (α- и β-нафтилацетата) не отличались. У самцов линии UF удельная и максимальная скорость гидролиза β-NA была соответственно в 1.90 и в 1.57 раза меньше, чем α-NA; у самок данной линии таких отличий не обнаружено. Отмечены половые отличия в характеристиках CarE при использовании в качестве субстрата р-нитрофенилацетата: удельная активность фермента у самцов линии UF была меньше, чем у самок (в 1.62 раза). При использовании α-NA не обнаружено статистически значимых отличий исследованных параметров фермента в зависимости от пола и линии насекомых. Данный субстрат, вероятно, был предпочтительным для измерения ферментативной активности карбоксилэстеразы у модельных насекомых M. domestica разных линий.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

А. Г. Кинарейкина

Всероссийский научно-исследовательский институт ветеринарной энтомологии и арахнологии – филиал ТюмНЦ СО РАН

Email: sylivanovaea@mail.ru
Россия, Тюмень

Е. А. Силиванова

Всероссийский научно-исследовательский институт ветеринарной энтомологии и арахнологии – филиал ТюмНЦ СО РАН

Автор, ответственный за переписку.
Email: sylivanovaea@mail.ru
Россия, Тюмень

Список литературы

  1. Sparks T.C., Crossthwaite A.J., Nauen R., Banba S., Cordova D., Earley F., Ebbinghaus-Kintscher U., Fujioka S., Hirao A., Karmon D., Kennedy R., Nakao T., Popham H.J.R., Salgado V., Watson G.B., Wedel B.J., Wessels F.J. Insecticides, biologics and nematicides: Updates to IRAC’s mode of action classification – A tool for resistance management // Biochem. Physiol. 2020. V. 167. 104587. https://doi .org/10.1016/j.pestbp.2020.104587
  2. Shah R.M., Shad S.A. Genetics and mechanism of resistance to chlorantraniliprole in Musca domestica L. (Diptera: Muscidae) // Ecotoxicology. 2021. V. 30. P. 552– 559. https://doi.org/10.1007/s10646-021-02390-w
  3. Bass C., Jones M. Editorial overview: Pests and resistance: Resistance to pesticides in arthropod crop pests and disease vectors: mechanisms, models and tools // Curr. Opin. Insect Sci. 2018. V. 27. P. 4–7. https://doi.org/10.1016/j.cois.2018.04.009
  4. Scott J.G., Warren W.C., Beukeboom L.W. Genome of the house fly, Musca domestica L., a global vector of diseases with adaptations to a septic environment // Genome Biol. 2014. V. 15(10). 466. https://doi .org/10.1186/s13059-014-0466-3
  5. Давлианидзе Т.А., Еремина О.Ю., Олифер В.В. Резистентность к инсектицидам комнатной мухи Musca domestica в центре европейской части России // Вестн. защиты раст. 2022. Т. 105. № 3. С. 114–121. https://doi .org/10.31993/2308-6459-2022-105-3-15346
  6. Jensen S.E. Insecticide resistance in the western flower thrips, Frankliniella occidentalis // Integrat. Pest Manag. Rev. 2000. V. 5. P. 131–146. https://doi .org/10.1023/A:1009600426262
  7. Oakeshott J.G., van Papenrecht E.A., Boyce T.M., Healy M.J., Russell R.J. Evolutionary genetics of Drosophila esterases // Genetica. 1993. V. 90. P. 239–268. https://doi .org/10.1007/BF01435043
  8. Gao M., Mu W., Wang W., Zhou C., Li X. Resistance mechanisms and risk assessment regarding indoxacarb in the beet armyworm, Spodoptera exigua // Phytoparasitica. 2014. V. 42. P. 585–594. https://doi .org/10.1007/s12600-014-0396-3
  9. Li C., Li Z.Z., Cao Y., Zhou B., Zheng X. Partial characterization of stress-induced carboxylesterase from adults of Stegobium paniceum and Lasioderma serricorne (Coleoptera: Anobiidae) subjected to CO2-enriched atmosphere // J. Pest. Sci. 2009. V. 82. P. 7–11. https://doi .org/10.1007/s10340-008-0221-1
  10. Zou C.S., Cao C.W., Zhang G.C., Wang Z.Y. Purification, characterization, and sensitivity to pesticides of carboxylesterase from Dendrolimus superans (Lepidoptera: Lasiocampidae) // J. Insect Sci. 2014. V. 14(260). P. 1–6. https://doi .org/10.1093/jisesa/ieu122
  11. Bai L.S., Zhao C.X., Xu J.J., Feng C., Li Y.Q., Dong Y.L., Ma Z.Q. Identification and biochemical characterization of carboxylesterase 001G associated with insecticide detoxification in Helicoverpa armigera // Pest. Biochem. Physiol. 2019. V. 157. P. 69–79. https://doi .org/10.1016/j.pestbp.2019.03.009
  12. Yin F., Ma W., Li D., Zhang X., Zhang J. Expression and kinetic analysis of carboxylesterase LmCesA1 from Locusta migratoria // Biotechnol. Lett. 2021. V. 43. P. 995– 1004. https://doi.org/10.1007/s10529-021-03086-1
  13. Feng X., Liu N. Functional analyses of house fly carboxylesterases involved in insecticide resistance // Front. Physiol. 2020. V. 11. 595009. https://doi .org/10.3389/fphys.2020.595009
  14. Zhang Y., Guo M., Ma Z., You C., Gao X., Shi X. Esterase-mediated spinosad resistance in house flies Musca domestica (Diptera: Muscidae) // Ecotoxicology. 2020. V. 29. P. 35–44. https://doi .org/10.1007/s10646-019-02125-y
  15. Carvalho S.M., Belzunces L.P., Carvalho G.A., Brunet J.L., Badiou-Beneteau A. Enzymatic biomarkers as tools to assess environmental quality: A case study of exposure of the honeybee Apis mellifera to insecticides // Environ. Toxicol. Chem. 2013. V. 32. P. 2117–2124. https://doi .org/10.1002/etc.2288
  16. Wei D.D., He W., Miao Z.Q., Tu Y.Q., Wang L., Dou W., Wang J.J. Characterization of esterase genes involving malathion detoxification and establishment of an RNA interference method in Liposcelis bostrychophila // Front. Physiol. 2020. V. 11. Р. 274. https://doi .org/10.3389/fphys.2020.00274
  17. BRENDA Enzyme Database – URL: https://www.brenda-enzymes.org/ (дата обращения: 21.06.2023).
  18. Wu H., Yang M., Guo Y., En-bo M.A. The Susceptibilities of Oxya chinensis (Orthoptera: Acridoidea) to malathion and comparison of the esterase properties from three collected populations in Tianjin Area, China // Agricult. Sci. China. 2009. V. 8(1). V. 76–82. https://doi .org/10.1016/s1671-2927(09)60011-0
  19. Vishnu Priya S., Somasundaram P. Bio-molecular characterization of stress enzyme profile on esterase in selected silkworm races of Bombyx mori (L.) for biomarker selection // Adv. Biomarker Sci. Technol. 2019. V. 1. P. 9–16. https://doi .org/10.1016/j.abst.2019.05.002
  20. Chen J., Rashid T., Feng G. Esterase in imported fire ants, Solenopsis invicta and S. richteri (Hymenoptera: Formicidae): Activity, kinetics and variation // Sci. Rep. 2014. V. 4(7112). https://doi.org/10.1038/srep07112
  21. Quantification methodology for enzyme activity related to insecticide resistance in Aedes aegypti. Ministry of Health of Brazil, Fundação Oswaldo Cruz. Brasília: Ministério da Saúde, 2006. 128 p.
  22. Lowry O.H., Rosebrough N.J., Farr A.L., Randall R.J. Protein measurement with Folin phenol reagent // J. Biol. Chem. 1951. V. 193(1). P. 265–275.
  23. Abdel-Aal Y.A.I., Lampert E.P., Wolff M.A., Roe R.M. Novel substrates for the kinetic assay of esterases associated with insecticide resistance // Experientia. 1993. V. 49. P. 571–575. https://doi .org/10.1007/BF01955166
  24. Lopes V.F., Cabral H., Machado L.P., Mateus R.P. Purification and characterization of a specific late-larval esterase from two species of the Drosophila repleta group: contributions to understand its evolution // Zool. Stud. 2014. V. 53(6). https://doi .org/10.1186/1810-522X-53-6
  25. Milone J.P., Rinkevich F.D., McAfee A., Foster L.J., Tarpy D.R. Differences in larval pesticide tolerance and esterase activity across honey bee (Apis mellifera) stocks // Ecotoxicol. Environ. Saf. 2020. V. 206. 111213. https://doi .org/10.1016/j.ecoenv.2020.111213
  26. Khatuna S., Mandia M., Rajakb P., Roy S. Interplay of ROS and behavioral pattern in fluoride exposed Drosophila melanogaster // Chemosphere. 2018. V. 209. P. 220–231. https://doi .org/10.1016/j.chemosphere.2018.06.074
  27. Hu X., Fu W., Yang X., Mu Y., Gu W., Zhang M. Effects of cadmium on fecundity and defence ability of Drosophila melanogaster // Ecotoxicol. Environ. Saf. 2019. V. 171. P. 871–877. https://doi .org/10.1016/j.ecoenv.2019.01.029
  28. Hall J.C. Age-dependent enzyme changes in Drosophila melanogaster // Exp. Gerontol. 1969. V. 4. P. 207–222.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Гидролиз карбоксилэстеразами различных субстратов: (а) – α-нафтил ацетат (α-NA), (б) – β-нафтил ацетат (β-NA), (в) – ρ-нитрофенил ацетат (ρ-NPA) [17]

Скачать (35KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Удельная активность карбоксилэстеразы имаго Musca domestica линий TY и UF в зависимости от субстрата фермента и пола насекомых (m ± SD): m –среднее, SD – стандартное отклонение; α-NA – α-нафтил ацетат, β-NA – β-нафтил ацетат, ρ-NPA – ρ-нитрофенил ацетат; n – объем выборки, ΔOD – изменение оптической плотности; величины, статистическая значимость отличий согласно критерию Тьюки–Крамера (p ≤0.05): * – между 2-мя линиями в пределах одного пола; × – между полами в пределах одной линии; ∆ – в сравнении с α-NA-активностью особей аналогичной группы

Скачать (30KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024