Faculty of Chemistry
Химический факультет
The article is dedicated to the structural-functional damage of fibrinogen treated with HOCl in the concentration range (10–100 µM). The MS/MS method detected 15 modified amino acid residues with a dose-dependent susceptibility to the oxidizing agent. Using turbidity measurements and confocal laser scanning microscopy, it has been shown that fibrinogen oxidation by 25–100 µM HOCl leads to the denser fibrin gel formation, as well as delayed polymerization onset and a decrease in the slope of the polymerization curve, presumably due to conformational changes of the protein. At lower HOCl concentration (10 µM), at least six amino acid residues were substantially modified (9–29%), but functionally such modified protein was not distinguishable from the native one. The detected amino acid residues are assumed to be ROS scavengers that prevent fibrinogen functions alteration.
Статья посвящена изучению структурно-функциональных повреждений фибриногена, обработанного гипохлоритом HOCl в диапазоне его концентраций (10–100 мкМ). Методом тандемной масс-спектрометрии обнаружено 15 модифицированных аминокислотных остатков, демонстрирующих дозозависимую чувствительность к воздействию окислителя. Методами турбидиметрии и конфокальной лазерной сканирующей микроскопии показано, что окисление фибриногена под действием 25–100 мкМ HOCl приводит к образованию более плотного сгустка, отложенному началу полимеризации и уменьшению наклона полимеризационной кривой предположительно за счет конформационных изменений в молекуле белка. В то же время при низкой концентрации HOCl (10 мкМ) по меньшей мере шесть аминокислотных остатков уже значимо модифицированы (на 9–29%), но функционально такой окисленный белок не отличим от нативного. Предполагается, что обнаруженные аминокислотные остатки могут играть роль поглотителей активных форм кислорода, препятствующих нарушению функций фибриногена.